Sztywność błony Erytrocytów wywołana interakcją ligandu glikoporfiny z A-ligandem. Dowód na indukowane przez ligand połączenie glikoforyny A i białek szkieletowych.

Wiadomo, że białka szkieletowe erytrocytów odgrywają ważną rolę w określaniu odkształcalności membrany. Aby sprawdzić, czy białka transbłonowe wpływają również na odkształcalność, a jeśli tak, czy ten wpływ jest zależny od interakcji ze szkieletem błony, zbadaliśmy wpływ na odkształcalność ligandów specyficznych dla białek transbłonowych. Stwierdzono, że odkształcalność membrany znacznie zmniejsza się w erytrocytach, które były wstępnie traktowane ligandami specyficznymi dla glikoforyny. W przeciwieństwie do tego, ligandy specyficzne dla antygenu grupy 3 i A i B grupy krwi nie wywierały żadnego działania. Wydaje się, że wzrost sztywności błony zależy od zdarzenia transbłonowego, a nie od sieci wywołującej sztywność na zewnętrznej powierzchni komórki, ponieważ monowalentny Fab antyglikoporfiny IgG powoduje zmniejszoną odkształcalność. Dlatego szukaliśmy indukowanego ligandem połączenia glikoforyny i białek szkieletowych i stwierdziliśmy, w pozostałościach nierozpuszczalnych w Triton X-100, podział glikoforyny z białkami szkieletowymi tylko po wstępnej inkubacji z ligandem specyficznym dla glikoforyny. Następnie przebadaliśmy komórki i ponownie uszczelniliśmy błony z nieprawidłowościami w budowie szkieletu. W erytrocytach z deficytem sporyny i białku z deficytem 4.1 i w błonach z potwierdzonym 2,3-difosfoglicerynianem IgG antyglikoporfiny była tylko o jedną trzecią skuteczniejsza w zmniejszaniu odkształcalności niż w normalnych komórkach. Zatem normalne białka szkieletowe wydają się być niezbędne dla ligandowanej glikoforyny, aby maksymalnie wpływać na odkształcalność membrany. Podsumowując, obserwacje te wskazują, że istnieje interakcja między glikoforiną A a białkami szkieletowymi wywołana ligandem i że ta interakcja może bezpośrednio wpływać na odkształcalność membrany.
[patrz też: krążek międzykręgowy, kłykciny kończyste leczenie, kalprotektyna ]