Ludzka glikoproteina błonowa 88-kD (CD36) działa in vitro jako receptor dla liganda cytoadherencyjnego na erytrocytach zakażonych Plasmodium falciparum.

Erytocyty zakażone Plasmodium falciparum (IE) przylegają specyficznie do śródbłonka naczyniowego in vivo i do ludzkich komórek śródbłonka, niektórych ludzkich linii komórek czerniaka i ludzkich monocytów in vitro. Receptorem tkanki tkankowej dla ligandu na powierzchni zainfekowanych erytrocytów jest 88 000 glikoproteiny (GP88) rozpoznawanej przez MAb OKM5, która także blokuje cytoadherencję IE. Wyizolowany, oczyszczony metodą powinowactwa GP88 (CD36) konkurencyjnie blokuje cytoadherencję, a gdy jest absorbowany na powierzchniach plastycznych, wiąże się swoiście z P. falciparum IE. Dodatkowo, monoklonalne i poliklonalne przeciwciała przeciwko GP88 blokują cytoadherencję do obu komórek docelowych i unieruchomionego GP88. Wiązanie się z GP88 przez IE nie ma wpływu na brak wapnia lub brak trombospondyny, przypuszczalnego mediatora dla cytoadherencji P. falciparum IE. Zatem, GP88 (CD36), który został wykazany jako taki sam jak glikoproteina IV płytkowa, wchodzi w interakcję bezpośrednio z IE falacyparum, prawdopodobnie za pośrednictwem indukowanego pasożytem liganda eksponowanego na powierzchni zainfekowanych erytrocytów. Wykazano, że CD36 jest obecny na śródbłonku mózgu u osób bez malarii i osób z malarią mózgową. Sugerowałoby to, że czynniki inne niż tylko sekwestracja mózgowa IE odgrywają rolę inicjującą w powstawaniu malarii mózgowej.
[przypisy: kolano budowa, kora debu, kardiowersja elektryczna ]