Dystrybucja apolipoproteiny (a) w osoczu pacjentów z niedoborem lipazy lipoproteinowej i hiperlipoproteinemią typu III. Brak dowodów na obecność prekursora lipoprotein bogatych w triglicerydy (a).

Lipoproteina (a) składa się z apolipoproteiny o niskiej gęstości zawierającej apolipoproteinę (apo) B-100 i genetycznie polimorficznego apo (a). Nie wiadomo, gdzie i jak montuje się lipoproteinę (a) oraz czy istnieje prekursor dla lipoproteiny (a). Określiliśmy fenotyp, stężenie i rozmieszczenie apo (a) w osoczu od pacjentów z niedoborem lipazy lipoproteinowej (LPL) (hyperlipoproteinemia typu I, n = 14), w homo tylko apo E 2/2 z hiperlipoproteinemią typu III (n = 12) i kontrolach (n = 16). W dwóch uwarunkowaniach genetycznych występuje poważnie upośledzona konwersja kataboliczna lipoprotein prekursorowych zawierających apo B-100 do lipoprotein o małej gęstości. Biorąc pod uwagę typ apo (a), stężenie apo (a) w osoczu było prawidłowe u pacjentów z cukrzycą typu III, ale znacznie zmniejszone w niedoborze LPL. Pomimo wad w katabolizmie innych lipoprotein zawierających apo B, rozkład apo (a) był tylko umiarkowanie zmieniony w obu zaburzeniach metabolicznych, przy 66,7% (typ I) i 74,7% (typ III) był obecny jako charakterystyczna lipoproteina (a) w zakresie gęstości 1,05-1,125 g / ml (kontrole 81,6%). Resztę podzielono między lipoproteiny bogate w triglicerydy (typ I 12,4%, typ III 8,5%, kontrole 4,7%) i frakcja dolna uboga w lipidy (typ I 19,3%, typ III 15,3%, kontrole 12,6%). We wszystkich warunkach większość apo (a) (57-88%) oddzieliła się od lipoprotein bogatych w triglicerydy po odwirowaniu i została odzyskana jako lipoproteina (a). Te dane sugerują, że lipoproteina (a) nie jest wytwarzana z prekursora bogatego w triglicerydy. Lipoproteina (a) może być wydzielana bezpośrednio do osocza lub może być utworzona przez preferencyjne wiązanie wydzielonego apo (a) z istniejącą lipoproteiną o małej gęstości.
[hasła pokrewne: kłykciny kończyste leczenie, kardiowersja elektryczna, bogowie cda ]